[摘要] 目的：得到高纯度、高浓度且具有活性的PDI蛋白酶。方法：本研究以大肠杆菌为表达载体，对蛋白质二硫键异构酶PDI进行表达。用His-Tag镍柱亲和层析的方法对蛋白质二硫键异构酶PDI进行纯化。通过SDS-PAGE电泳测定PDI蛋白的纯度。使用酶标仪测出杆菌肽（Bacitracin）对蛋白质二硫键异构酶PDI活性的影响。 结果：蛋白质二硫键异构酶PDI在SDS-PAGE电泳中60 kDa左右具有清晰的条带。使用BCA蛋白浓度测定试剂盒测得蛋白质二硫键异构酶PDI的浓度为9.31 mg/ml。PDI蛋白酶的活性受到Bacitracin的抑制。 结论：使用His-Tag镍柱亲和层析法进行纯化可得到纯度、浓度以及活性较高PDI蛋白酶。
[关键词]:蛋白二硫键异构PDI；表达；纯化；酶活性测定