朊蛋白(prion)也被称为朊蛋白病毒,但实际上它不是病毒,而是一种变异蛋白质,因此不具备核酸属性。
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先从结构看吧,左边是正常蛋白,右边是朊蛋白:
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由图可知,朊蛋白和正常蛋白的化学组成(一级结构)是相同,区别的就是二级结构(折叠方式),前者以α-螺旋为主,而后者是以β-折叠为主,两种结构都是稳定存在的。
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正因为结构不同,所以正常蛋白能溶于水,也不会聚集,主要分布于脑细胞表面。而朊蛋白不溶于水,甚至能抗蛋白酶分解,还容易聚集于脑细胞的二级溶酶体,因此会导致神经功能异常。
至于朊蛋白是怎样进行“传染”的,目前有三种说法:
第一种:朊蛋白激活寄主细胞中特定的基因,使得翻译出的蛋白质都变成了异常折叠模式。
第二种:朊蛋白逆转录(由蛋白质指导生成核酸序列)。
第三种:朊蛋白直接诱变正常蛋白(对遗传学“中心法则”的重大挑战)。
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